Actividad enzimática
Una reacción enzimática sencilla se puede escribir como:
E + S ←→ES ←→EP ←→E + P
Donde E: enzima; S: sustrato; ES: complejo enzima-sustrato; EP: complejo enzima-producto; P: producto.
ES y EP son complejos transitorios.
Cualquier reacción se puede describir mediante un diagrama de energías libres.
Por ejemplo la simple reacción:
S ←→P tendría el siguiente diagrama de energía libre (G).
Gº: incremento de E libre de Gibbs en condiciones estandar: 298 K (25ºC), 1 atm, concentración de todos los solutos 1 M. En los sistemas bioquímicos normalmente no se cumple que la [solutos] sea 1 M, para indicarlo se añade una coma a la energía libre 
G'º cuyo valor (dependiente de la Keq; AGº=-RTlnKeq) define la tendencia de una reacción química.
La 
G viene determinada por la variación de entalpia 
H que refleja el tipo y la cantidad de enlaces químicos e interacciones débiles que se forman y rompen y la 
S que describe el cambio en el grado de desorden del sistema. Por definición, 
H es negativa para una reacción que libera calor y 
S es positiva
para una reacción que incrementa el desorden del sistema (convertir formas
complejas en otras más simples aumenta la entropía del sistema).
El proceso tiende a ocurrir espontáneamente si 
G es negativa (se libera energía durante el proceso).
Según este diagrama la energía libre del estado basal de P es inferior a la energía libre basal del sustrato por lo que el 
G de la reacción es negativa y el equilibrio favorece la formación de P.
Sin embargo, el que el equilibrio de la reacción sea favorable no quiere decir necesariamente que la conversión de S en P sea rápida. De hecho, las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas y las posibilidades que tiene una molécula de cambiar en un medio ambiente estable como el biológico, son muy bajas. Esto ocurre porque la conversión de S en P requiere el paso de una barrera energética cuyo valor máximo se llama estado de transición (momento molecular fugaz en el que rotura de enlaces, formación de enlaces y desarrollo de cargas ha llegado a tal punto que el colapso hacia sustrato o producto es igualmente probable. Dicho de otra manera, es la condición en la que los enlaces del sustrato están distorsionados al máximo. Configuración más inestable del sustrato).
La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición de denomina energía de activación. La velocidad de una reacción dependerá de esta energía de activación. Cuanto más elevada sea más lentas serán las reacciones. Aquí es donde entran en juego los enzimas, son los encargados de disminuir la energía de activación y por la tanto de aumentar la velocidad de las reacciones proporcionando un ambiente energéticamente más favorable para el estado de transición (superficie complementaria, interacciones, polaridad, carga, etc.)
La catálisis aumenta la velocidad de una reacción mediante la disminución de su energía de activación. La catálisis hace que la barrera energética que hay que superar para llegar de S a P sea menor. Los enzimas son por tanto catalizadores de reacciones bioquímicas. No modifican el equilibrio de reacción sólo van a acelerar la interconversión de S en P o de P en S si el equilibrio puede ocurrir en las dos direcciones.
En una reacción catalizada por una enzima los complejos ES y EP son intermediarios de reacción. Cuando en una reacción existen varios pasos, la velocidad global viene dada por el paso cuya 
G‡ sea mayor, a este paso se le llama paso limitante de velocidad.
Además, no se consume enzima en el proceso y el punto de equilibrio no se afecta, sólo se llega más rápido a él.
¿De donde viene la energía que proporciona un descenso espectacular de las energías de activación?
La energía requerida para disminuir la energía de activación proviene de reacciones químicas entre el sustrato y grupos funcionales catalíticos de las enzimas (covalentes transitorias) y de las interacciones débiles entre sustrato y enzima. Cuando se forma el complejo ES, éste es estabilizado por interacciones débiles, cada una de ellas va acompañada de liberación de AG, cuyo sumatorio es la llamada energía de fijación (
Gb) y ésta es la principal fuente de energía libre utilizada para disminuir la energía de activación de las reacciones. Esta energía proporciona además de catálisis, especificidad.
¿Como utiliza un enzima la energía de fijación para disminuir la energía de activación de la reacción?
- Modelo llave cerradura: el sustrato no podría alcanzar su estado de transición porque esto haría que se rompieran muchas de las interacciones y descendiera la energía de fijación.
- Modelo del guante y la mano o teoría de ajuste inducido: Para que un enzima catalize una reacción ha de ser complementario al estado de transición de la reacción, eso indica que las interacciones óptimas entre sustrato y enzima sólo pueden tener lugar en el estado de transición.
Las barreras energéticas resultan cruciales para la estabilidad de las biomoléculas en los seres vivos, sino existieran dichas barreras, las biomoléculas de degradarían rápidamente dando lugar a formas simples de bajo contenido energético, resultando imposible la vida. Ejemplo de la sacarosa más oxígeno da CO2 y agua, con equilibrio muy sesgado hacia el agua, pero con mucha energía de activación.
No hay que confundir estado de transición con intermediario de reacción que son especies químicas transitorias (reales) que se pueden producir en el transcurso de una reacción (ocupan siempre valles en el diagrama de energía.