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Los aminoácidos.

Los aminoácidos proteinogénicos son 20 y todos son α-aminoácidos que se diferencian unos de otros en la naturaleza química del resto R, por la cual se clasifican en 4 grandes clases: apolares, polares sin carga, aniónicos (también llamados aminoácidos ácidos ó polares con carga negativa a pH 7, también llamado pH fisiológico) , y catiónicos (también llamados aminoácidos básicos ó polares con carga positiva a pH fisiológico). Las cargas eléctricas existentes en los restos R de los aminoácidos son muy importantes para la formación de enlaces electrostáticos y mantenimiento de la estructura de las proteínas, y pueden alterarse en función del pH, lo que explica la importancia del pH en la estructura y función biológica de las proteínas.

Tres aminoácidos son aromáticos (Phe, Trp, Tyr), uno de los cuales posee un grupo fenol (Tyr). Dos aminoácidos contienen grupos alcohol característicos (Ser, Thr). Otros dos contienen átomos de azufre, bien como grupo tiol (Cys) ó tioéter (Met). El grupo tiol de la cisteína es fundamental en la formación de enlaces disulfuro. Dos aminoácidos poseen heterociclos nitrogenados como el indol (Trp) ó imidazol (His). Los aminoácidos ácidos (Asp, Glu) poseen grupos carboxilo adicionales en sus restos R. Asn y Gln son las amidas de los dos anteriores. Los aminoácidos básicos poseen grupos básicos característicos como el ε-amino (Lys), guanidinio (Arg) ó imidazol (His). El Cα de todos los aminoácidos (excepto la Gly) es asimétrico, con lo que existen dos formas enantiómeras posibles (D y L). Todos los aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L. Thr e Ile son peculiares porque poseen dos carbonos asimétricos y, por consiguiente 4 formas estereoisómeras respectivamente.